TAILIEUCHUNG - Báo cáo y học: " Encapsidation of APOBEC3G into HIV-1 virions involves lipid raft association and does not correlate with APOBEC3G oligomerization"

Tuyển tập các báo cáo nghiên cứu về y học được đăng trên tạp chí y học Retrovirology cung cấp cho các bạn kiến thức về ngành y đề tài: Encapsidation of APOBEC3G into HIV-1 virions involves lipid raft association and does not correlate with APOBEC3G oligomerization. | Retrovirology BioMed Central Research Encapsidation of APOBEC3G into HIV-1 virions involves lipid raft association and does not correlate with APOBEC3G oligomerization Mohammad A Khan Ritu Goila-Gaur Sandra Kao Eri Miyagi Robert C Walker Jr and Klaus Strebel Open Access Address Laboratory of Molecular Microbiology Viral Biochemistry Section National Institute of Allergy and Infectious Diseases National Institutes of Health Building 4 Room 310 4 Center Drive MSC 0460 Bethesda MD 20892-0460 USA Email Mohammad A Khan - mkhan@ Ritu Goila-Gaur - rgaur@ Sandra Kao - skao@ Eri Miyagi - emiyagi@ Robert C Walker - walkerrobert@ Klaus Strebel - kstrebel@ Corresponding author Published 3 November 2009 Received 15 June 2009 Retrovirology 2009 6 99 doi 1742-4690-6-99 Accepted 3 November 2009 This article is available from http content 6 1 99 2009 Khan et al licensee BioMed Central Ltd. This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License http licenses by which permits unrestricted use distribution and reproduction in any medium provided the original work is properly cited. Abstract Background The cellular cytidine deaminase APOBEC3G A3G when incorporated into the human immunodeficiency virus type 1 HIV-1 renders viral particles non-infectious. We previously observed that mutation of a single cysteine residue of A3G C100S inhibited A3G packaging. In addition several recent studies showed that mutation of tryptophan 127 W127 and tyrosine 124 Y124 inhibited A3G encapsidation suggesting that the N-terminal CDA constitutes a viral packaging signal in A3G. It was also reported that W127 and Y124 affect A3G oligomerization. Results Here we studied the mechanistic basis of the packaging defect of A3G W127A and Y124A mutants. Interestingly cell fractionation studies revealed a strong correlation between .

TỪ KHÓA LIÊN QUAN
TAILIEUCHUNG - Chia sẻ tài liệu không giới hạn
Địa chỉ : 444 Hoang Hoa Tham, Hanoi, Viet Nam
Website : tailieuchung.com
Email : tailieuchung20@gmail.com
Tailieuchung.com là thư viện tài liệu trực tuyến, nơi chia sẽ trao đổi hàng triệu tài liệu như luận văn đồ án, sách, giáo trình, đề thi.
Chúng tôi không chịu trách nhiệm liên quan đến các vấn đề bản quyền nội dung tài liệu được thành viên tự nguyện đăng tải lên, nếu phát hiện thấy tài liệu xấu hoặc tài liệu có bản quyền xin hãy email cho chúng tôi.
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.