TAILIEUCHUNG - Báo cáo hóa học: " The effects of N-terminal insertion into VSV-G of an scFv peptide"

Tuyển tập báo cáo các nghiên cứu khoa học quốc tế ngành hóa học dành cho các bạn yêu hóa học tham khảo đề tài: The effects of N-terminal insertion into VSV-G of an scFv peptide | Virology Journal BioMed Central Research The effects of N-terminal insertion into VSV-G of an scFv peptide Hanna Dreja and Marc Piechaczyk Open Access Address Institut de Génétique Moléculaire de Montpellier UMR 5535 IFR122 CNRS France Email Hanna Dreja - dreja@ Marc Piechaczyk - piechaczyk@ Corresponding author Published 02 September 2006 Received 21 June 2006 Accepted 02 September 2006 Virology journal 2006 3 69 doi l743-422X-3-69 This article is available from http content 3 1 69 2006 Dreja and Piechaczyk licensee BioMed Central Ltd. This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License http licenses by which permits unrestricted use distribution and reproduction in any medium provided the original work is properly cited. Abstract Recombinant retroviruses including lentiviruses are the most widely used vectors for both in vitro and in vivo stable gene transfer. However the inability to selectively deliver transgenes into cells of interest limits the use of this technology. Due to its wide tropism stability and ability to pseudotype a range of viral vectors vesicular stomatitis virus G protein VSV-G is the most commonly used pseudotyping protein. Here we attempted to engineer this protein for targeting purposes. Chimaeric VSV-G proteins were constructed by linking a cell-directing single-chain antibody scFv to its N-terminal. We show that the chimaeric VSV-G molecules can integrate into retroviral and lentiviral particles. HIV- 1 particles pseudotyped with VSV-G linked to an scFv against human Major Histocompatibility Complex class I MHC-I bind strongly and specifically to human cells. Also this novel molecule preferentially drives lentiviral transduction of human cells although the titre is considerably lower that viruses pseudotyped with VSV-G. This is likely due to the inefficient fusion activity of the modified protein. To our knowledge .

TÀI LIỆU LIÊN QUAN
TÀI LIỆU MỚI ĐĂNG
TAILIEUCHUNG - Chia sẻ tài liệu không giới hạn
Địa chỉ : 444 Hoang Hoa Tham, Hanoi, Viet Nam
Website : tailieuchung.com
Email : tailieuchung20@gmail.com
Tailieuchung.com là thư viện tài liệu trực tuyến, nơi chia sẽ trao đổi hàng triệu tài liệu như luận văn đồ án, sách, giáo trình, đề thi.
Chúng tôi không chịu trách nhiệm liên quan đến các vấn đề bản quyền nội dung tài liệu được thành viên tự nguyện đăng tải lên, nếu phát hiện thấy tài liệu xấu hoặc tài liệu có bản quyền xin hãy email cho chúng tôi.
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.