TAILIEUCHUNG - Biomimetics Learning from nature Part 2

Tham khảo tài liệu 'biomimetics learning from nature part 2', kỹ thuật - công nghệ, cơ khí - chế tạo máy phục vụ nhu cầu học tập, nghiên cứu và làm việc hiệu quả | Immobilized redox proteins mimicking basic features of physiological membranes and interfaces 23 solution phase . the cytoplasm and periplasm. The constituent phospholipids which are typically asymmetrically distributed along the membrane differ between cellular and mitochondrial membranes. Similar to smectic liquid crystals membranes present continuous ordered and oriented but inhomogeneous structures Gennis 1989 Hianik 2008 . A large variety of proteins are incorporated into or associated to membranes including enzymes transporters receptors and structural proteins. Enzymes are the most abundant of all membrane proteins. Together with water soluble proteins and lipophilic compounds membrane-bound enzymes compose ET chains. In eukaryotic organisms the oxidation of nutrients such as glucose and fatty acids produces reduced metabolites namely NADH and succinate which upon oxidation deliver electrons though ET chains to molecular oxygen. ET occurs through a series of sequential redox reactions between multisubunit transmembrane complexes Figure 1 situated in the inner mitochondrial membrane of non-photosynthetic eucaryotic cells or in the cytoplasmatic cell membrane of bacteria and archaea. The complexes involved in a canonical respiratory chain are - Complex I NADH ubiquinone oxidoreductase or NADH dehydrogenase catalyzes two-electron transfer from NADH to quinone. It is composed of 46 subunits in eukaryotic complexes but only of 13 to 14 subunits in bacteria which ensure the minimal functional unit. Electrons enter the enzyme trough a non-covalently bound FMN primary acceptor and are then passed to the quinone molecules via several iron-sulfur clusters. - Complex II succinate ubiquinone oxidoreductase or succinate dehydrogenase couples two electron oxidation of succinate to fumarate with reduction of quinone to quinol by transferring electrons from a covalently bound FAD via iron-sulfur clusters to heme group s located in the transmembrane part of the complex .

TỪ KHÓA LIÊN QUAN
TAILIEUCHUNG - Chia sẻ tài liệu không giới hạn
Địa chỉ : 444 Hoang Hoa Tham, Hanoi, Viet Nam
Website : tailieuchung.com
Email : tailieuchung20@gmail.com
Tailieuchung.com là thư viện tài liệu trực tuyến, nơi chia sẽ trao đổi hàng triệu tài liệu như luận văn đồ án, sách, giáo trình, đề thi.
Chúng tôi không chịu trách nhiệm liên quan đến các vấn đề bản quyền nội dung tài liệu được thành viên tự nguyện đăng tải lên, nếu phát hiện thấy tài liệu xấu hoặc tài liệu có bản quyền xin hãy email cho chúng tôi.
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.