TAILIEUCHUNG - báo cáo khoa học: " The Puf family of RNA-binding proteins in plants: phylogeny, structural modeling, activity and subcellular localization"

Tuyển tập báo cáo các nghiên cứu khoa học quốc tế ngành y học dành cho các bạn tham khảo đề tài: The Puf family of RNA-binding proteins in plants: phylogeny, structural modeling, activity and subcellular localization | Tam et al. BMC Plant Biology 2010 10 44 http 1471-2229 10 44 BMC Plant Biology RESEARCH ARTICLE Open Access The Puf family of RNA-binding proteins in plants phylogeny structural modeling activity and subcellular localization Patrick PC Tam1 Isabelle H Barrette-Ng1 Dawn M Simon1 2 Michael WC Tam1 Amanda L Ang1 Douglas G Muench1 Abstract Background Puf proteins have important roles in controlling gene expression at the post-transcriptional level by promoting RNA decay and repressing translation. The Pumilio homology domain PUM-HD is a conserved region within Puf proteins that binds to RNA with sequence specificity. Although Puf proteins have been well characterized in animal and fungal systems little is known about the structural and functional characteristics of Puf-like proteins in plants. Results The Arabidopsis and rice genomes code for 26 and 19 Puf-like proteins respectively each possessing eight or fewer Puf repeats in their PUM-HD. Key amino acids in the PUM-HD of several of these proteins are conserved with those of animal and fungal homologs whereas other plant Puf proteins demonstrate extensive variability in these amino acids. Three-dimensional modeling revealed that the predicted structure of this domain in plant Puf proteins provides a suitable surface for binding RNA. Electrophoretic gel mobility shift experiments showed that the Arabidopsis AtPum2 PUM-HD binds with high affinity to BoxB of the Drosophila Nanos Response Element I NRE1 RNA whereas a point mutation in the core of the NRE1 resulted in a significant reduction in binding affinity. Transient expression of several of the Arabidopsis Puf proteins as fluorescent protein fusions revealed a dynamic punctate cytoplasmic pattern of localization for most of these proteins. The presence of predicted nuclear export signals and accumulation of AtPuf proteins in the nucleus after treatment of cells with leptomycin B demonstrated that shuttling of these proteins between the cytosol

TÀI LIỆU LIÊN QUAN
TAILIEUCHUNG - Chia sẻ tài liệu không giới hạn
Địa chỉ : 444 Hoang Hoa Tham, Hanoi, Viet Nam
Website : tailieuchung.com
Email : tailieuchung20@gmail.com
Tailieuchung.com là thư viện tài liệu trực tuyến, nơi chia sẽ trao đổi hàng triệu tài liệu như luận văn đồ án, sách, giáo trình, đề thi.
Chúng tôi không chịu trách nhiệm liên quan đến các vấn đề bản quyền nội dung tài liệu được thành viên tự nguyện đăng tải lên, nếu phát hiện thấy tài liệu xấu hoặc tài liệu có bản quyền xin hãy email cho chúng tôi.
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.