TAILIEUCHUNG - Kisseljova et al. Organic and Medicinal Chemistry Letters 2011, 1:16

Kisseljova et al. Organic and Medicinal Chemistry Letters 2011, 1:16 ORIGINAL Open Access Nb-methylation changes the recognition pattern of aza-b3-amino acid containing peptidomimetic substrates by protein kinase A Ksenija Kisseljova1, Michèle Baudy-Floc’h2, Aleksei Kuznetsov1 and Jaak Järv1* Abstract The protein kinase A (PKA)-catalyzed phosphorylation of peptide substrate RRASVA analogs, containing Nb-Meaza-b3-amino acid residues in all subsequent positions, was studied. This work follows along the lines of our previous research of the phosphorylation of aza-b3-analogs of RRASVA (the shortest active substrate of PKA) and allows characterizing the influence of Nb-methylation of aza-b3-amino acid residues on substrate recognition by PKA on substrate binding and phosphorylation steps | Kisseljova et al. Organic and Medicinal Chemistry Letters 2011 1 16 http content 1 1 16 3 Organic and Medicinal Chemistry Letters a Springeropen Journal ORIGINAL Open Access Np-methylation changes the recognition pattern of aza-p-amino acid containing peptidomimetic substrates by protein kinase A Ksenija Kisseljova1 Michèle Baudy-Floc h2 Aleksei Kuznetsov1 and Jaak Jarv1 Abstract The protein kinase A PKA -catalyzed phosphorylation of peptide substrate RRASVA analogs containing Np-Me-aza-p3-amino acid residues in all subsequent positions was studied. This work follows along the lines of our previous research of the phosphorylation of aza-p3-analogs of RRASVA the shortest active substrate of PKA and allows characterizing the influence of Np-methylation of aza-p3-amino acid residues on substrate recognition by PKA on substrate binding and phosphorylation steps. It was found that the effect of Np-methylation was dependent upon the position of the structure alteration. Moreover the presence of a single Np-methylation site in the substrate changed the recognition pattern of this series of peptidomimetics strongly affecting the phosphorylation step. Structure modeling of aza-p3- and Np-Me-aza-p3-containing substrates revealed that Np-methylation of aza-p3-moieties changed the peptide bond geometry from trans- to cis-configuration in -CO-NMe- fragments with an exception for the N-terminally methylated Np-Me-aza-p3-RRRASVA with the N-terminal amino group not participating in the peptide bond and RRAS-Np-Me-aza-p3-VA. As has been shown in literature this conformational preference of the backbone has a significant influence on the flexibility of the peptide substrate chain. Following our results this property seems to have significant influence on the recognition of the amino acid side groups by the enzyme binding site and in the case of PKA this structural modification was decisive for the phosphate transfer step of the catalytic process. Graphical .

• Báo cáo khoa học
• báo cáo khoa học
• báo cáo hóa học
• công trình nghiên cứu về hóa học
• tài liệu về hóa học
• cách trình bày báo cáo
• trình bày báo cáo
• tài liệu báo cáo khoa học
• cách trình bày báo cáo khoa học
• báo cáo khoa học sinh học
• báo cáo khoa học toán học
• luận văn mẫu
• người lính việt nam
• sau chiến tranh
• tuyển tập báo cáo khoa học
• báo cáo ngành triết học
• báo cáo ngành lịch sử
• báo cáo ngành văn học
• nghiên cứu khoa học
• báo cáo về văn học
• báo cáo triết học
• báo cáo văn học
• chuyên đề văn học
• văn học nghệ thuật
• văn học Việt NAm
• báo cáo ngành toán học
• báo cáo ngành vật lý
• báo cáo ngành chăn nuôi
• văn học Trung Hoa
• báo cáo khoa học kinh tế
• Kỷ yếu tóm tắt báo cáo khoa học
• Báo cáo khoa học y học
• Báo cáo y học
• Hội nghị khoa học tim mạch
• Báo cáo khoa học y khoa
• Tăng huyết áp
• báo cáo sinh học
• bảo tồn nguồn gen
• báo cáo ngành kỹ thuật
• Báo cáo quản lý chất thải sinh hoạt
• Báo cáo khoa học môi trường
• Báo cáo khoa học công nghệ
• Nghiên cứu khoa học về môi trường
• Đề tài nghiên cứu khoa học
• Báo cáo nghiên cứu khoa học