TAILIEUCHUNG - Báo cáo khoa học: Functional fine-mapping and molecular modeling of a conserved loop epitope of the measles virus hemagglutinin protein

Neutralizing and protective monoclonal antibodies (mAbs) were used to fine-map the highlyconserved hemagglutinin noose epitope (H379–410, HNE) of themeasles virus. Short peptides mimicking this epitope were previouslyshown to induce virus-neutralizing antibodies [El Kasmi et al. (2000) J. Gen. , 729–735]. The epitope contains three cys-teine residues, two of which (Cys386 and Cys394) form a disulfide bridge critical for antibodybinding. | Eur. J. Biochem. 270 1515-1527 2003 FEBS 2003 doi Functional fine-mapping and molecular modeling of a conserved loop epitope of the measles virus hemagglutinin protein Mike M. Putz1 2 Johan Hoebeke3 Wim Ammerlaan1 Serge Schneider4 and Claude P. Muller1 5 1 Department of Immunology Laboratoire National de Sante Luxembourg 2Fakultat fur Chemie und Pharmazie Universitat Tubingen Germany UPR 9021 CNRS Immunologie et Chimie Therapeutiques Institut de Biologie Moleculaire et Cellulaire Strasbourg France 4Division de Toxicologie Laboratoire National de Sante Centre Universitaire de Luxembourg Luxembourg 5Medizinische Fakultat Universitat Tubingen Germany Neutralizing and protective monoclonal antibodies mAbs were used to fine-map the highly consrveed hemagglutinin noose epitope H379-410 HNE of the measles virus. Short peptides mimicking this epitope were previously shown to induce virus-neutralizing antibodies El Kasmi et al. 2000 J. Gen. Virol. 81 729-735 . The epitope contains three cysteine residues two of which Cys386 and Cys394 form a disulfide bridge critical for antibodybinding. Substitution and truncation analogues revealed four residues critical for binding Lys387 Gly388 Gln391 and Glu395 and suggested the binding motif X7C KR GX AINQ QX2CEX5 for three distinct protective mAbs. This motif was found in more than 90 of the wild-type viruses. An independent molecular model of the core epitope predicted an amphiphilic loop displaying a remarkably stable and rigid loop conformation. The three hydrophilic contact residues Lys387 Gln391 and Glu395 pointed on the virus towards the solvent-exposed side of the planar loop and the permissive hydrophobic residues Ile390 Ala392 and Leu393 towards the solvent-hidden side of the loop precluding antibody binding. The high allinity Kd nM of the mAb BH216 for the peptide suggests a high structural resemblance of the peptide with the natural epitope and indicates that most interactions with the

TỪ KHÓA LIÊN QUAN
TÀI LIỆU MỚI ĐĂNG
TAILIEUCHUNG - Chia sẻ tài liệu không giới hạn
Địa chỉ : 444 Hoang Hoa Tham, Hanoi, Viet Nam
Website : tailieuchung.com
Email : tailieuchung20@gmail.com
Tailieuchung.com là thư viện tài liệu trực tuyến, nơi chia sẽ trao đổi hàng triệu tài liệu như luận văn đồ án, sách, giáo trình, đề thi.
Chúng tôi không chịu trách nhiệm liên quan đến các vấn đề bản quyền nội dung tài liệu được thành viên tự nguyện đăng tải lên, nếu phát hiện thấy tài liệu xấu hoặc tài liệu có bản quyền xin hãy email cho chúng tôi.
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.