TAILIEUCHUNG - Báo cáo khoa học: " Influence of the RNase H domain of retroviral reverse transcriptases on the metal specificity and substrate selection of their polymerase domains"

Tuyển tập báo cáo các nghiên cứu khoa học quốc tế ngành y học dành cho các bạn tham khảo đề tài: Influence of the RNase H domain of retroviral reverse transcriptases on the metal specificity and substrate selection of their polymerase domains | Virology Journal BioMed Central Research Influence of the RNase H domain of retroviral reverse transcriptases on the metal specificity and substrate selection of their polymerase domains Tanaji TTalele2 Alok Upadhyay 1 and Virendra N Pandey 1 Open Access Address Department of Biochemistry and Molecular Biology UMDNJ-New Jersey Medical School 185 South Orange Avenue Newark NJ 07103 USA and 2Department of Pharmaceutical Sciences College of Pharmacy and Allied Health Professions St John s University 8000 Utopia Parkway Jamaica NY 11439 USA Email Tanaji TTalele - talelet@ Alok Upadhyay - upadhyak@ Virendra N Pandey - pandey@ Corresponding author Published 8 October 2009 Received 28 August 2009 Accepted 8 October 2009 Virology Journal 2009 6 159 doi 1743-422X-6-159 This article is available from http content 6 1 159 2009 Talele et al licensee BioMed Central Ltd. This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License http licenses by which permits unrestricted use distribution and reproduction in any medium provided the original work is properly cited. Abstract Reverse transcriptases from HIV-1 and MuLV respectively prefer Mg2 and Mn2 for their polymerase activity with variable fidelity on both RNA and DNA templates. The function of the RNase H domain with respect to these parameters is not yet understood. To evaluate this function two chimeric enzymes were constructed by swapping the RNase H domains between HIV-1 RT and MuLV RT. Chimeric HIV-1 RT having the RNase H domain of MuLV RT inherited the divalent cation preference characteristic of MuLV RT on the DNA template with no significant change on the RNA template. Chimeric MuLV RT likewise partially inherited the metal ion preference of HIV- 1 RT. Unlike the wild-type MuLV RT chimeric MuLV RT is able to use both and on the RNA template with similar efficiency while a 30-fold .

TÀI LIỆU LIÊN QUAN
TAILIEUCHUNG - Chia sẻ tài liệu không giới hạn
Địa chỉ : 444 Hoang Hoa Tham, Hanoi, Viet Nam
Website : tailieuchung.com
Email : tailieuchung20@gmail.com
Tailieuchung.com là thư viện tài liệu trực tuyến, nơi chia sẽ trao đổi hàng triệu tài liệu như luận văn đồ án, sách, giáo trình, đề thi.
Chúng tôi không chịu trách nhiệm liên quan đến các vấn đề bản quyền nội dung tài liệu được thành viên tự nguyện đăng tải lên, nếu phát hiện thấy tài liệu xấu hoặc tài liệu có bản quyền xin hãy email cho chúng tôi.
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.