TAILIEUCHUNG - Báo cáo sinh học: " The SARS Coronavirus S Glycoprotein Receptor Binding Domain: Fine Mapping and Functional Characterization"

Tuyển tập báo cáo các nghiên cứu khoa học quốc tế ngành hóa học dành cho các bạn yêu hóa học tham khảo đề tài: The SARS Coronavirus S Glycoprotein Receptor Binding Domain: Fine Mapping and Functional Characterization | Virology Journal BioMed Central Research Open Access The SARS Coronavirus S Glycoprotein Receptor Binding Domain Fine Mapping and Functional Characterization Samitabh Chakraborti Ponraj Prabakaran Xiaodong Xiao and Dimiter S Dimitrov Address Protein Interactions Group LECB CCR NCI-Frederick NIH Frederick MD 21702-1201 Email Samitabh Chakraborti - schakraborti@ Ponraj Prabakaran - praba@ Xiaodong Xiao - xiaox@ Dimiter S Dimitrov - dimitrov@ Corresponding author Published 25 August 2005 Received 18 July 2005 Accepted 25 August 2005 Virology Journal 2005 2 73 doi 1743-422X-2-73 This article is available from http content 2 1 73 2005 Chakraborti et al licensee BioMed Central Ltd. This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License http licenses by which permits unrestricted use distribution and reproduction in any medium provided the original work is properly cited. Abstract The entry of the SARS coronavirus SCV into cells is initiated by binding of its spike envelope glycoprotein S to a receptor ACE2. We and others identified the receptor-binding domain RBD by using S fragments of various lengths but all including the amino acid residue 318 and two other potential glycosylation sites. To further characterize the role of glycosylation and identify residues important for its function as an interacting partner of ACE2 we have cloned expressed and characterized various soluble fragments of S containing RBD and mutated all potential glycosylation sites and 32 other residues. The shortest of these fragments still able to bind the receptor ACE2 did not include residue 318 which is a potential glycosylation site but started at residue 319 and has only two potential glycosylation sites residues 330 and 357 . Mutation of each of these sites to either alanine or glutamine as well as mutation of residue 318 to alanine in longer fragments

• Báo cáo khoa học
• báo cáo khoa học
• báo cáo sinh học
• công trình nghiên cứu về sinh học
• tài liệu về sinh học
• cách trình bày báo cáo
• trình bày báo cáo
• tài liệu báo cáo khoa học
• cách trình bày báo cáo khoa học
• báo cáo khoa học sinh học
• báo cáo khoa học toán học
• luận văn mẫu
• người lính việt nam
• sau chiến tranh
• tuyển tập báo cáo khoa học
• báo cáo ngành triết học
• báo cáo ngành lịch sử
• báo cáo ngành văn học
• nghiên cứu khoa học
• báo cáo về văn học
• báo cáo triết học
• báo cáo văn học
• chuyên đề văn học
• văn học nghệ thuật
• văn học Việt NAm
• báo cáo ngành toán học
• báo cáo ngành vật lý
• báo cáo ngành chăn nuôi
• văn học Trung Hoa
• báo cáo khoa học kinh tế
• Kỷ yếu tóm tắt báo cáo khoa học
• Báo cáo khoa học y học
• Báo cáo y học
• Hội nghị khoa học tim mạch
• Báo cáo khoa học y khoa
• Tăng huyết áp
• bảo tồn nguồn gen
• báo cáo ngành kỹ thuật
• Báo cáo quản lý chất thải sinh hoạt
• Báo cáo khoa học môi trường
• Báo cáo khoa học công nghệ
• Nghiên cứu khoa học về môi trường
• Đề tài nghiên cứu khoa học
• Báo cáo nghiên cứu khoa học