TAILIEUCHUNG - Báo cáo y học: "Sequence similarity between the erythrocyte binding domain of the Plasmodium vivax Duffy binding protein and the V3 loop of HIV-1 strain MN reveals a functional heparin binding motif involved in binding to the Duffy antigen receptor for chemokines"

STuyển tập báo cáo các nghiên cứu khoa học quốc tế ngành y học dành cho các bạn tham khảo đề tài: equence similarity between the erythrocyte binding domain of the Plasmodium vivax Duffy binding protein and the V3 loop of HIV-1 strain MN reveals a functional heparin binding motif involved in binding to the Duffy antigen receptor for chemokines | Bolton and Garry Virology Journal 2011 8 523 http content 8 1 523 J VIROLOGY JOURNAL RESEARCH Open Access Sequence similarity between the erythrocyte binding domain of the Plasmodium vivax Duffy binding protein and the V3 loop of HIV-1 strain MN reveals a functional heparin binding motif involved in binding to the Duffy antigen receptor for chemokines Michael J Bolton1 2 and Robert F Garry1 Abstract Background The HIV surface glycoprotein gp120 SU gp120 and the Plasmodium vivax Duffy binding protein PvDBP bind to chemokine receptors during infection and have a site of amino acid sequence similarity in their binding domains that often includes a heparin binding motif HBM . Infection by either pathogen has been found to be inhibited by polyanions. Results Specific polyanions that inhibit HIV infection and bind to the V3 loop of X4 strains also inhibited DBP-mediated infection of erythrocytes and DBP binding to the Duffy Antigen Receptor for Chemokines DARC . A peptide including the HBM of PvDBP had similar affinity for heparin as RANTES and V3 loop peptides and could be specifically inhibited from heparin binding by the same polyanions that inhibit DBP binding to DARC. However some V3 peptides can competitively inhibit RANTES binding to heparin but not the PvDBP HBM peptide. Three other members of the DBP family have an HBM sequence that is necessary for erythrocyte binding however only the protein which binds to DARC the P. knowlesi alpha protein is inhibited by heparin from binding to erythrocytes. Heparitinase digestion does not affect the binding of DBP to erythrocytes. Conclusion The HBMs of DBPs that bind to DARC have similar heparin binding affinities as some V3 loop peptides and chemokines are responsible for specific sulfated polysaccharide inhibition of parasite binding and invasion of red blood cells and are more likely to bind to negative charges on the receptor than cell surface glycosaminoglycans. Introduction The human .

TÀI LIỆU LIÊN QUAN
TAILIEUCHUNG - Chia sẻ tài liệu không giới hạn
Địa chỉ : 444 Hoang Hoa Tham, Hanoi, Viet Nam
Website : tailieuchung.com
Email : tailieuchung20@gmail.com
Tailieuchung.com là thư viện tài liệu trực tuyến, nơi chia sẽ trao đổi hàng triệu tài liệu như luận văn đồ án, sách, giáo trình, đề thi.
Chúng tôi không chịu trách nhiệm liên quan đến các vấn đề bản quyền nội dung tài liệu được thành viên tự nguyện đăng tải lên, nếu phát hiện thấy tài liệu xấu hoặc tài liệu có bản quyền xin hãy email cho chúng tôi.
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.