TAILIEUCHUNG - Báo cáo y học: "dentification of the protease cleavage sites in a reconstituted Gag polyprotein of an HERV-K(HML-2) element"

Tuyển tập các báo cáo nghiên cứu về y học được đăng trên tạp chí y học Respiratory Research cung cấp cho các bạn kiến thức về ngành y đề tài: dentification of the protease cleavage sites in a reconstituted Gag polyprotein of an HERV-K(HML-2) element. | George et al. Retrovirology 2011 8 30 http content 8 1 30 RETROVIROLOGY RESEARCH Open Access Identification of the protease cleavage sites in a reconstituted Gag polyprotein of an HERV-K HML-2 element 1 2 1 1 1 A -J- 1 Maja George Torsten Schwecke Nadine Beimforde Oliver Hohn Claudia Chudak Anja Zimmermann Reinhard Kurth3 Dieter Naumann2 and Norbert Bannert1 4 Abstract Background The human genome harbors several largely preserved HERV-K HML-2 elements. Although this retroviral family comes closest of all known HERVs to producing replication competent virions mutations acquired during their chromosomal residence have rendered them incapable of expressing infectious particles. This also holds true for the HERV-K113 element that has conserved open reading frames ORFs for all its proteins in addition to a functional LTR promoter. Uncertainty concerning the localization and impact of post-insertional mutations has greatly hampered the functional characterization of these ancient retroviruses and their proteins. However analogous to other betaretroviruses it is known that HERV-K HML-2 virions undergo a maturation process during or shortly after release from the host cell. During this process the subdomains of the Gag polyproteins are released by proteolytic cleavage although the nature of the mature HERV-K HML-2 Gag proteins and the exact position of the cleavage sites have until now remained unknown. Results By aligning the amino acid sequences encoded by the gag-pro-pol ORFs of HERV-K113 with the corresponding segments from 10 other well-preserved human specific elements we identified non-synonymous post-insertional mutations that have occurred in this region of the provirus. Reversion of these mutations and a partial codon optimization facilitated the large-scale production of maturation-competent HERV-K113 virus-like particles VLPs . The Gag subdomains of purified mature VLPs were separated by reversed-phase high-pressure liquid chromatography .

TỪ KHÓA LIÊN QUAN
TAILIEUCHUNG - Chia sẻ tài liệu không giới hạn
Địa chỉ : 444 Hoang Hoa Tham, Hanoi, Viet Nam
Website : tailieuchung.com
Email : tailieuchung20@gmail.com
Tailieuchung.com là thư viện tài liệu trực tuyến, nơi chia sẽ trao đổi hàng triệu tài liệu như luận văn đồ án, sách, giáo trình, đề thi.
Chúng tôi không chịu trách nhiệm liên quan đến các vấn đề bản quyền nội dung tài liệu được thành viên tự nguyện đăng tải lên, nếu phát hiện thấy tài liệu xấu hoặc tài liệu có bản quyền xin hãy email cho chúng tôi.
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.