TAILIEUCHUNG - BIOMATERIALS - CHAPTER 7

Collagen là amultifunctional gia đình của các protein của các đặc điểm cấu trúc độc đáo. Đây là phong phú nhất và phổ biến protein trong cơ thể, chức năng của nó khác nhau, từ phục vụ các chức năng cơ sinh học quan trọng trong xương, da, gân và dây chằng để kiểm soát biểu hiện gen di động trong phát triển [Nimni và Harkness, 1988]. Các phân tử collagen giống như tất cả các protein được hình thành trong cơ thể bởi enzyme quy định bước khôn ngoan phản ứng trùng hợp giữa các nhóm amin và carboxyl axit amin, trong đó. | 7 Biologic Biomaterials Tissue-Derived Biomaterials Collagen Structure and Properties of Collagen and Collagen-Rich Tissues. 7-1 Structure of Collagen Properties of Collagen-Rich Tissue Biotechnology of Collagen. 7-11 Isolation and Purification of Collagen Matrix Fabrication Technology Design of a Resorbable Collagen-Based Medical Implant. 7-13 Biocompatibility Physical Dimension Apparent Density Pore Structure Mechanical Property Hydrophilicity Permeability Tissue Engineering for Tissue and Organ Regeneration. 7-16 Shu-Tung Li DefiningTerms. 7-17 Collagen Matrix Inc. References . 7-19 Structure and Properties of Collagen and Collagen-Rich Tissues Structure of Collagen Collagen is a multifunctional family of proteins of unique structural characteristics. It is the most abundant and ubiquitous protein in the body its functions ranging from serving crucial biomechanical functions in bone skin tendon and ligament to controlling cellular gene expressions in development Nimni and Harkness 1988 . Collagen molecules like all proteins are formed in vivo by enzymatic regulated step-wise polymerization reaction between amino and carboxyl groups of amino acids where R is a side group of 7-1 2007 by Taylor Francis Group LLC 7-2 Biomaterials an amino acid residue. O H H II I I -C - N - C- n I R The simplest amino acid is glycine Gly R H where a hypothetical flat sheet organization of polyglycine molecules can form and be stabilized by intermolecular hydrogen bonds Figure . However when R is a large group as in most other amino acids the stereochemical constraints frequently force the polypeptide chain to adapt a less constraining conformation by rotating the bulky R groups away from the crowded interactions forming a helix where the large R groups are directed toward the surface of the helix Figure . The hydrogen bonds are allowed to form within a helix between the hydrogen attached to nitrogen in one amino acid residue and the oxygen .

TỪ KHÓA LIÊN QUAN
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.