TAILIEUCHUNG - Báo cáo y học: "Sequence similarity between the erythrocyte binding domain 1 of the Plasmodium vivax Duffy binding protein and the V3 loop of HIV-1 strain MN reveals binding residues for the Duffy Antigen Receptor for Chemokines"

Tuyển tập báo cáo các nghiên cứu khoa học quốc tế ngành y học dành cho các bạn tham khảo đề tài: Sequence similarity between the erythrocyte binding domain 1 of the Plasmodium vivax Duffy binding protein and the V3 loop of HIV-1 strain MN reveals binding residues for the Duffy Antigen Receptor for Chemokines | Bolton and Garry Virology Journal 2011 8 45 http content 8 1 45 J VIROLOGY JOURNAL RESEARCH Open Access Sequence similarity between the erythrocyte binding domain 1 of the Plasmodium vivax Duffy binding protein and the V3 loop of HIV-1 strain MN reveals binding residues for the Duffy Antigen Receptor for Chemokines Michael J Bolton1 Robert F Garry2 Abstract Background The surface glycoprotein SU gp120 of the human immunodeficiency virus HIV must bind to a chemokine receptor CCR5 or CXCR4 to invade CD4 cells. Plasmodium vivax uses the Duffy Binding Protein DBP to bind the Duffy Antigen Receptor for Chemokines DARC and invade reticulocytes. Results Variable loop 3 V3 of HIV-1 SU and domain 1 of the Plasmodium vivax DBP share a sequence similarity. The site of amino acid sequence similarity was necessary but not sufficient for DARC binding and contained a consensus heparin binding site essential for DARC binding. Both HIV-1 and P. vivax can be blocked from binding to their chemokine receptors by the chemokine RANTES and its analog AOP-RANTES. Site directed mutagenesis of the heparin binding motif in members of the DBP family the P. knowlesi alpha beta and gamma proteins abrogated their binding to erythrocytes. Positively charged residues within domain 1 are required for binding of P. vivax and P. knowlesi erythrocyte binding proteins. Conclusion A heparin binding site motif in members of the DBP family may form part of a conserved erythrocyte receptor binding pocket. Introduction Human immunodeficiency virus type 1 HIV-1 and the human malaria parasite Plasmodium vivax both use che-mokine receptors in obligate steps of cell invasion. HIV-1 uses CCR5 and CXCR4 as the major coreceptors for infecting CD4 cells macrophages T-lymphocytes and other cell types in vivo while P. vivax uses the Duffy antigen receptor for chemokines DARC for invading human reticulocytes 1 2 . Alleles of CCR5 and DARC associated with decreased functional protein expression confer

• Báo cáo khoa học
• báo cáo khoa học
• báo cáo y học
• công trình nghiên cứu về y học
• tài liệu về y học
• cách trình bày báo cáo
• trình bày báo cáo
• tài liệu báo cáo khoa học
• cách trình bày báo cáo khoa học
• báo cáo khoa học sinh học
• báo cáo khoa học toán học
• luận văn mẫu
• người lính việt nam
• sau chiến tranh
• tuyển tập báo cáo khoa học
• báo cáo ngành triết học
• báo cáo ngành lịch sử
• báo cáo ngành văn học
• nghiên cứu khoa học
• báo cáo về văn học
• báo cáo triết học
• báo cáo văn học
• chuyên đề văn học
• văn học nghệ thuật
• văn học Việt NAm
• báo cáo ngành toán học
• báo cáo ngành vật lý
• báo cáo ngành chăn nuôi
• văn học Trung Hoa
• báo cáo khoa học kinh tế
• Kỷ yếu tóm tắt báo cáo khoa học
• Báo cáo khoa học y học
• Hội nghị khoa học tim mạch
• Báo cáo khoa học y khoa
• Tăng huyết áp
• báo cáo sinh học
• bảo tồn nguồn gen
• báo cáo ngành kỹ thuật
• Báo cáo quản lý chất thải sinh hoạt
• Báo cáo khoa học môi trường
• Báo cáo khoa học công nghệ
• Nghiên cứu khoa học về môi trường
• Đề tài nghiên cứu khoa học
• Báo cáo nghiên cứu khoa học