Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: Identification of the N-termini of NADPH : protochlorophyllide oxidoreductase A and B from barley etioplasts (Hordeum vulgare L.)

Đang chuẩn bị nút TẢI XUỐNG, xin hãy chờ

The N-termini of the NADPH : protochlorophyllide oxidoreductase (POR) proteins A and B from barley and POR from pea were determined by acet-ylation of the proteins and selective isolation of the N-terminal peptides for mass spectrometry de novosequence analysis. We show that the cleav-age sites between the transit peptides and the three mature POR proteins are homologous. | ễFEBS Journal Identification of the N-termini of NADPH protochlorophyllide oxidoreductase A and B from barley etioplasts Hordeum vulgare L. Matthias Ploscher1 Bernhard Granvogl1 Veronika Reisinger1 and Lutz A. Eichacker2 1 Department of Biology I Ludwig-Maximilians-University Munich Germany 2 Center for Organelle Research CORE Universitetet i Stavanger Norway Keywords etioplast N-terminus PORA protochlorophyllide oxidoreductase transit peptide Correspondence L. A. Eichacker Center for Organelle Research CORE Universitetet I Stavanger Kristine Bonnevis vei 22 N-4036 Stavanger Norway Fax 47 518 31860 Tel 47 518 31896 E-mail lutz.eichacker@uis.no Received 11 October 2008 revised 7 December 2008 accepted 10 December 2008 The N-termini of the NADPH protochlorophyllide oxidoreductase POR proteins A and B from barley and POR from pea were determined by acetylation of the proteins and selective isolation of the N-terminal peptides for mass spectrometry de novo sequence analysis. We show that the cleavage sites between the transit peptides and the three mature POR proteins are homologous. The N-terminus in PORA is V48 that in PORB is A61 and that in POR from pea is E64. For the PORB protein two additional N-termini were identified as A62 and A63 with decreased signal intensity of the corresponding N-terminal peptides. The results show that the transit peptide of PORA is considerably shorter than previously reported and predicted by ChloroP. A pentapeptide motif that has been characterized as responsible for binding of protochlorophyllide to the transit peptide of PORA Reinbothe C Pollmann S Phetsarath-Faure P Quigley F Weis-beek P Reinbothe S 2008 Plant Physiol 148 694-703 is shown here to be part of the mature PORA protein. doi 10.1111 j.1742-4658.2008.06850.x The first step of plant greening is catalysed by NADPH protochlorophyllide oxidoreductase POR which is one of the most abundant enzymes found in etioplasts. The enzyme catalyses the light-activated reduction of .

TAILIEUCHUNG - Chia sẻ tài liệu không giới hạn
Địa chỉ : 444 Hoang Hoa Tham, Hanoi, Viet Nam
Website : tailieuchung.com
Email : tailieuchung20@gmail.com
Tailieuchung.com là thư viện tài liệu trực tuyến, nơi chia sẽ trao đổi hàng triệu tài liệu như luận văn đồ án, sách, giáo trình, đề thi.
Chúng tôi không chịu trách nhiệm liên quan đến các vấn đề bản quyền nội dung tài liệu được thành viên tự nguyện đăng tải lên, nếu phát hiện thấy tài liệu xấu hoặc tài liệu có bản quyền xin hãy email cho chúng tôi.
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.